Просмотр кода страницы Альтернативная оксидаза

{{Infobox protein family
| Symbol = AOX
| Name = Альтернативная оксидаза
| image = 
| width = 
| caption = 
| Pfam = PF01786
| Pfam_clan =  
| InterPro = IPR002680
| SMART = 
| PROSITE = 
| MEROPS = 
| SCOP = 
| TCDB = 
| OPM family = 471
| OPM protein = 3w54
| CAZy = 
| CDD = 
}}
'''Альтернати́вная оксида́за''' (AO) — [[фермент]], обеспечивающий альтернативный [[Дыхательная цепь переноса электронов|транспорт электронов]] в [[митохондрия]]х всех [[семенные растения|семенных растений]], [[грибы|грибов]], а также [[водоросли|водорослей]], некоторых [[простейшие|простейших]] и ряда малоподвижных или прикреплённых [[Животные|животных]]<ref name="Alternative oxidase in animals">{{статья |заглавие=Alternative oxidase in animals: unique characteristics and taxonomic distribution |издание=[[The Journal of Experimental Biology]] |том=212 |страницы=2627—2634 |doi=10.1242/jeb.032151 |язык=en |автор=Allison E. McDonald, Greg C. Vanlerberghe, James F. Staples |год=2009 |тип=journal |издательство={{Нп3|The Company of Biologists}} }}</ref><ref name="McDonald">{{статья |заглавие=Branched mitochondrial electron transport in the Animalia: presence of alternative oxidase in several animal phyla |издание=IUBMB Life |том=56 |номер=6 |страницы=333—341 |pmid=15370881 |doi=10.1080/1521-6540400000876 |язык=en |тип=journal |автор=McDonald A., Vanlerberghe G. |год=2004}}</ref><ref>{{статья |заглавие=Alternative oxidase in the branched mitochondrial respiratory network: an overview on structure, function, regulation, and role |издание={{Нп3|Brazilian Journal of Medical and Biological Research|Braz. J. Med. Biol. Res.||Brazilian Journal of Medical and Biological Research}} |том=31 |номер=6 |страницы=733—747 |pmid=9698817 |doi=10.1590/S0100-879X1998000600003 |язык=en |тип=journal |автор=Sluse F. E., Jarmuszkiewicz W. |год=1998}}</ref>. [[Гомология (биология)|Гомологи]] этого [[Белок|белка]] были обнаружены в [[геном]]ах многих [[бактерии|бактерий]]<ref>{{статья |заглавие=Prokaryotic orthologues of mitochondrial alternative oxidase and plastid terminal oxidase |ссылка=https://archive.org/details/sim_plant-molecular-biology_2003-12_53_6/page/865 |издание=Plant Mol. Biol. |том=53 |номер=6 |страницы=865—876 |pmid=15082931 |doi=10.1023/B:PLAN.0000023669.79465.d2 |язык=en |тип=journal |автор=McDonald A. E., Amirsadeghi S., Vanlerberghe G. C. |год=2003}}</ref><ref>{{статья |заглавие=Identification of prokaryotic homologues indicates an endosymbiotic origin for the alternative oxidases of mitochondria (AOX) and chloroplasts (PTOX) |издание={{Нп3|Gene (журнал)|Gene||Gene (journal)}} |том=330 |страницы=143—148 |pmid=15087133 |doi=10.1016/j.gene.2004.01.015 |язык=en |тип=journal |автор=Atteia A., van Lis R., van Hellemond J. J., Tielens A. G., Martin W., Henze K. |год=2004 |издательство=[[Elsevier]] }}</ref>. Биоинформатическими методами удалось выявить альтернативную оксидазу во всех царствах, кроме [[археи|архей]]<ref name="Alternative oxidase in animals"/>.

Альтернативная оксидаза прямо восстанавливает [[Кислород|O<sub>2</sub>]] до [[Вода|H<sub>2</sub>O]], [[Окисление|окисляя]] пул [[убихинон]]ов, и рассеивает [[Энергия|энергию]] в виде тепла. Однако при таком механизме по крайней мере 2 из 3 пунктов сопряжения теряются, и потенциально генерация градиента протонов возможна только на [[НАДН-дегидрогеназный комплекс|комплексе I]] при окислении [[НАДН]], что значительно снижает конечный выход [[АТФ]]{{sfn|Ермаков|2005|с=252—268}}.

== История открытия ==
Ещё в XIX веке [[ботаник]]и описали явление, которое впоследствии назвали ''термогенезом [[Ароидные|ароидных]] растений'': при [[Цветение|цветении]] некоторых видов [[температура]] [[Цветок|цветка]] резко повышалась, иногда превышая температуру окружающей среды на десятки градусов. Особенно ярко этот феномен выражен при цветении таких растений, как {{bt-ruslat|аронник пятнистый|Arum maculatum}}, ''{{нп5|Symplocarpus foetidus||en|Symplocarpus foetidus}}'', ''{{нп5|Sauromatum guttatum||en|Sauromatum guttatum}}'', {{bt-ruslat|филодендрон двоякоперистый|Philodendron selloum}}. Так, температура цветка лилии ''[[Arum italicum]]'' может достигать 51 °С при температуре воздуха 15 °С{{sfn|Ермаков|2005|с=252—268}}. Приспособительное значение этого явления состоит в усилении испарения пахучих веществ и привлечении [[Насекомые|насекомых]]-[[Опыление|опылителей]]. При исследовании этого феномена оказалось, что повышение температуры сопровождается вспышкой дыхательной активности, при этом дыхание не подавлялось [[цианид]]ом и [[угарный газ|CO]] — классическими [[ингибитор]]ами [[Дыхание|дыхания]] [[Животные|животных]]. Так было открыто ''цианидрезистентное дыхание'' [[растения|растений]]. Целенаправленное изучение этого явления привело к открытию альтернативной оксидазы и связанного с ней альтернативного пути переноса [[электрон]]ов<ref>{{статья |заглавие=The regulation and nature of the cyanide-resistant alternative oxidase of plant mitochondria |издание={{Нп3|Biochimica et Biophysica Acta|Biochim. Biophys. Acta||Biochimica et Biophysica Acta}} |том=1059 |номер=2 |страницы=121—140 |pmid=1883834 |doi=10.1016/S0005-2728(05)80197-5 |язык=en |тип=journal |автор=Moore A. L., Siedow J. N. |год=1991}}</ref>.

== Структура ==
Альтернативная оксидаза — ''убихинон-кислород-оксидоредуктаза'' — представляет собой один [[полипептид]] с массой около 32 [[Дальтон (единица измерения)|кДа]]. Он прочно закреплён на [[Внутренняя мембрана митохондрий|внутренней мембране]] [[митохондрии|митохондрий]] со стороны [[Митохондриальный матрикс|матрикса]]<ref>{{статья |заглавие=Membrane-bound diiron carboxylate proteins |ссылка=https://archive.org/details/sim_annual-review-of-plant-biology_2003_54/page/497 |издание=Annual review of plant biology |том=54 |страницы=497—517 |pmid=14503001 |doi=10.1146/annurev.arplant.54.031902.134915 |язык=und |автор=Berthold D. A., Stenmark P. |год=2003}}</ref>. Его синтез у растений кодируется [[Ядро клетки|ядерным]] [[ген]]ом ''Aox1''. У растений ''Sauromatum guttatum'', [[соя|сои]] и [[арабидопсис]]а обнаружено три ядерных гена, кодирующих [[Изоформа белка|изоформы]] АО, экспрессия которых зависит от типа [[Ткань (биология)|ткани]]{{sfn|Ермаков|2005|с=252—268}}.

В реакционном центре фермент содержит два [[атом]]а [[железо|железа]], связанных остатками четырёх [[глутамат]]ов, одним [[аспартат]]ом и [[аспарагин]]ом, а также двумя [[гистидин]]ами<ref>{{статья |заглавие=New insight into the structure and function of the alternative oxidase |издание={{Нп3|Biochimica et Biophysica Acta|Biochim. Biophys. Acta||Biochimica et Biophysica Acta}} |том=1460 |номер=2—3 |страницы=241—254 |pmid=11106766 |doi=10.1016/S0005-2728(00)00149-3 |язык=en |тип=journal |автор=Berthold D. A., Andersson M. E., Nordlund P. |год=2000}}</ref>. Проведённое методом [[Электронный парамагнитный резонанс|ЭПР]] исследование альтернативной оксидазы AOX1a из ''[[Arabidopsis thaliana]]'' показало, что фермент действительно содержит связанный [[Гидроксильная группа|гидроксо]]-мостиками двухъядерный центр из двух атомов железа смешанной [[Валентность|валентности]] (Fe(II)/Fe(III))<ref>{{статья |заглавие=EPR studies of the mitochondrial alternative oxidase. Evidence for a diiron carboxylate center |ссылка=http://www.jbc.org/cgi/content/full/277/46/43608 |издание=[[Journal of Biological Chemistry|J. Biol. Chem.]] |том=277 |номер=46 |страницы=43608—43614 |pmid=12215444 |doi=10.1074/jbc.M206724200 |язык=en |тип=journal |автор=Berthold D. A., Voevodskaya N., Stenmark P., Graslund A., Nordlund P. |год=2002 |archivedate=2008-11-05 |archiveurl=https://web.archive.org/web/20081105174339/http://www.jbc.org/cgi/content/full/277/46/43608 }}</ref>. Точный механизм [[восстановление (химия)|восстановления]] кислорода неизвестен, но предполагают, что имеет место [[Катализ|каталитический]] цикл с участием двухъядерного железного центра и по крайней мере одного образованного белком [[свободный радикал|свободного радикала]], который, вероятно, формируется на [[тирозин]]овом остатке<ref>{{статья |заглавие=Exploring the molecular nature of alternative oxidase regulation and catalysis |издание={{Нп3|FEBS Letters|FEBS Lett.||FEBS Letters}} |том=510 |номер=3 |страницы=121—126 |pmid=11801238 |doi=10.1016/S0014-5793(01)03261-6 |язык=en |тип=journal |автор=Affourtit C., Albury M. S., Crichton P. G., Moore A. L. |год=2002}}</ref>.

== Функции ==

=== Растения ===
[[Файл:AOX.png|thumb|right|460px|Альтернативный путь дыхания. UQ — [[убихинон]], C — [[цитохром c]], AOX — альтернативная оксидаза.]]
Физиологическая роль АО понятна только в случае термогенеза [[Ароидные|ароидных]]. В других случаях выгода получаемая растением от такого рода [[фермент]]а не всегда окончательно ясна. На [[Экспрессия генов|экспрессию гена]] альтернативной оксидазы ''Aox'' влияют такие стрессовые факторы, как холод, [[активные формы кислорода]] и поражение [[патоген]]ом, а также факторы, уменьшающие поток электронов через цитохромный путь дыхания ([[цианид]])<ref>{{статья |заглавие=Alternative oxidase: From Gene to Function |издание=[[Plant Physiology]] |том=48 |страницы=703—734 |pmid=15012279 |doi=10.1146/annurev.arplant.48.1.703 |язык=en |автор=Vanlerberghe G. C., McIntosh L. |год=1997 |тип=journal |издательство=[[American Society of Plant Biologists]] }}</ref><ref>{{статья |заглавие=Transcript levels of tandem-arranged alternative oxidase genes in rice are increased by low temperature |издание={{Нп3|Gene (журнал)|Gene||Gene (journal)}} |том=203 |номер=2 |страницы=121—129 |pmid=9426242 |doi=10.1016/S0378-1119(97)00502-7 |язык=en |тип=journal |автор=Ito Y., Saisho D., Nakazono M., Tsutsumi N., Hirai A. |год=1997 |издательство=[[Elsevier]] }}</ref>.

Поскольку свыше 2500 [[Вид (биология)|видов]] растений, принадлежащих к разным [[Семейство (биология)|семействам]] ({{bt-ruslat|клевер ползучий|Trifolium repens}}, {{bt-ruslat|лядвенец рогатый|Lotus corniculatus}}, {{bt-ruslat|горошек|Vicia}} sp.){{sfn|Ермаков|2005|с=252—268}}, в естественных условиях накапливают {{нп5|цианогенные гликозиды||en|Cyanogenic glycosides}}, распад которых сопровождается образованием [[HCN]], то полагают, что АО — это возникший в ходе [[Эволюция (биологическая)|эволюции]] способ, позволяющий поддерживать дыхание при подавлении его цианидом. В свою очередь [[цианид]] продуцируют некоторые патогенные [[грибы]] и [[бактерии]]. Однако это не объясняет, почему АО есть у всех растений и какую роль она играет в нормальном функционировании клетки.

Согласно современным представлениям, альтернативное дыхание — это способ поддержания баланса между углеводным [[метаболизм]]ом и скоростью электронного транспорта. Известно, что ферменты [[ЦТК]] [[Аллостерическая регуляция|аллостерически регулируются]] через соотношения [[НАД]]Н/НАД<sup>+</sup> и [[АТФ]]/[[АДФ]]. При высоком уровне [[цитоплазма]]тического [[НАДН]] и [[АТФ]] работа [[ЦТК]] будет блокирована, что может происходить при активной работе [[хлоропласт]]ов в условиях яркого освещения. Функция АО может заключаться в быстром окислении [[НАДН]] в дыхательной цепи. В результате будет снят тормоз с [[ЦТК]], интермедиаты которого активно используются в различных [[Биосинтез|биосинтетических]] процессах{{sfn|Ермаков|2005|с=252—268}}.

Вторая важная функция АО заключается в защите клетки от [[Окислительный стресс|окислительного стресса]]. [[Митохондрия]] — место образования [[супероксидрадикал]]а и [[Перекись водорода|перекиси водорода]]. Интенсивному образованию и накоплению этих опасных веществ способствует торможение [[Дыхательная цепь переноса электронов|электронного транспорта]] и «перевосстановление» цепи при высоких значениях [[Электрохимический градиент|протонного градиента]]. АО ведёт к увеличению скорости транспорта и «разгрузке» цепи за счёт сброса [[электрон]]ов на кислород с образованием безопасной воды. Существуют убедительные доказательства, что альтернативная оксидаза препятствует генерации активных форм кислорода<ref>{{статья |заглавие=The alternative oxidase lowers mitochondrial reactive oxygen production in plant cells |ссылка=http://www.pnas.org/cgi/content/full/96/14/8271 |издание=[[Proceedings of the National Academy of Sciences|Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America]] |том=96 |номер=14 |страницы=8271—8276 |pmid=10393984 |doi=10.1073/pnas.96.14.8271 |pmc=22224 |язык=en |тип=journal |автор=Maxwell D. P., Wang Y., McIntosh L. |год=1999 |archivedate=2007-05-16 |archiveurl=https://web.archive.org/web/20070516085350/http://www.pnas.org/cgi/content/full/96/14/8271 }}</ref>. Так, [[перекись водорода]] является [[Вторичные посредники|вторичным мессенджером]] в [[Передача сигнала (биология)|сигнальном каскаде]], приводящем к [[Экспрессия генов|экспрессии гена]] ''Aox1'' и синтезу АО ''{{нп5|Синтез de novo|de novo|en|De novo synthesis}}''{{sfn|Ермаков|2005|с=252—268}}.

=== Простейшие ===
Обитающий в кровотоке [[protozoa|протозойный]] [[паразит]] ''{{нп5|Trypanosoma brucei||en|Trypanosoma brucei}}'', вызывающий [[Африканский трипаносомоз|сонную болезнь]], дышит, используя исключительно альтернативный транспорт электронов<ref>{{статья |заглавие=Trypanosome alternative oxidase: from molecule to function |издание={{Нп3|Trends (journals)|Trends Parasitol.||Trends (journals)}} |том=22 |номер=10 |страницы=484—491 |pmid=16920028 |doi=10.1016/j.pt.2006.08.007 |язык=en |тип=journal |автор=Chaudhuri M., Ott R. D., Hill G. C. |год=2006}}</ref><ref>{{статья |заглавие=Respiration of bloodstream forms of the parasite Trypanosoma brucei brucei is dependent on a plant-like alternative oxidase |ссылка=http://www.jbc.org/cgi/reprint/264/30/17770.pdf |издание=[[Journal of Biological Chemistry|J. Biol. Chem.]] |том=264 |номер=30 |страницы=17770—17776 |pmid=2808350 |язык=en |тип=journal |автор=Clarkson A. B., Bienen E. J., Pollakis G., Grady R. W. |год=1989 |archivedate=2007-09-29 |archiveurl=https://web.archive.org/web/20070929120611/http://www.jbc.org/cgi/reprint/264/30/17770.pdf }}</ref>. Такое серьёзное отличие в [[метаболизм]]е между [[паразит]]ом и его [[Хозяин (биология)|хозяином]]-[[человек]]ом сделало альтернативную оксидазу ''T. brucei'' весьма привлекательной мишенью для разработки лекарств<ref>{{статья |заглавие=Trypanosome alternative oxidase as a target of chemotherapy |издание={{Нп3|Biochimica et Biophysica Acta|Biochim. Biophys. Acta||Biochimica et Biophysica Acta}} |том=1587 |номер=2—3 |страницы=234—239 |pmid=12084465 |doi=10.1016/s0925-4439(02)00086-8 |язык=en |тип=journal |автор=Nihei C., Fukai Y., Kita K. |год=2002}}</ref><ref>{{статья |заглавие=N-n-alkyl-3,4-dihydroxybenzamides as inhibitors of the trypanosome alternative oxidase: activity in vitro and in vivo |ссылка=http://aac.asm.org/cgi/reprint/37/5/1082.pdf |издание={{Нп3|Antimicrobial Agents and Chemotherapy|Antimicrob. Agents Chemother.||Antimicrobial Agents and Chemotherapy}} |том=37 |номер=5 |страницы=1082—1085 |pmid=8517695 |pmc=187903 |doi=10.1128/aac.37.5.1082 |язык=en |тип=journal |автор=Grady R. W., Bienen E. J., Dieck H. A., Saric M., Clarkson A. B. |год=1993 |archivedate=2011-06-11 |archiveurl=https://web.archive.org/web/20110611200831/http://aac.asm.org/cgi/reprint/37/5/1082.pdf }}</ref>. Так, один из известных [[ингибитор]]ов альтернативной оксидазы — [[антибиотик]] {{нп5|аскофуранон||en|Ascofuranone}} — подавляет работу этого фермента у ''T. brucei'' и может вылечить [[Инфекция|инфекцию]] у [[мышь|мышей]]<ref>{{статья |заглавие=An antibiotic, ascofuranone, specifically inhibits respiration and in vitro growth of long slender bloodstream forms of Trypanosoma brucei brucei |издание=Mol. Biochem. Parasitol. |том=84 |номер=2 |страницы=271—280 |pmid=9084049 |doi=10.1016/S0166-6851(96)02797-1 |язык=en |тип=journal |автор=Minagawa N., Yabu Y., Kita K., Nagai K., Ohta N., Meguro K., Sakajo S., Yoshimoto A. |год=1997}}</ref><ref>{{статья |заглавие=The efficacy of ascofuranone in a consecutive treatment on Trypanosoma brucei brucei in mice |издание=Parasitol. Int. |том=52 |номер=2 |страницы=155—164 |pmid=12798927 |doi=10.1016/S1383-5769(03)00012-6 |язык=en |тип=journal |автор=Yabu Y., Yoshida A., Suzuki T., Nihei C., Kawai K., Minagawa N., Hosokawa T., Nagai K., Kita K., Ohta N. |год=2003}}</ref>.

=== Грибы ===
[[Файл:Azoxystrobin-2D-skeletal.png|thumb|250px|right|Фунгицид азоксистробин]]
У грибов способность к альтернативному дыханию помогает преодолеть ингибирование частей электрон транспортной цепи и играет важную роль в устойчивости грибов к [[Фунгициды|фунгицидам]]. Это хорошо видно на примере таких препаратов, как [[стробилурины]] [[азоксистробин]], [[пикоксистробин]] и [[флуоксастробин]], которые действуют на [[комплекс III]]<ref>{{статья |заглавие=Alternative oxidase reduces the sensitivity of Mycosphaerella graminicola to QOI fungicides |издание=Pest Manag. Sci. |том=60 |номер=1 |страницы=3—7 |pmid=14727735 |doi=10.1002/ps.837 |язык=en |тип=journal |автор=Miguez M., Reeve C., Wood P. M., Hollomon D. W. |год=2004}}</ref>. Однако, поскольку альтернативный путь дыхания производит меньше [[АТФ]], эти фунгициды всё равно эффективны, так как предотвращают прорастание [[споры грибов|спор]], которое является очень энергозатратным процессом<ref>{{статья |заглавие=Impact of alternative respiration and target-site mutations on responses of germinating conidia of Magnaporthe grisea to Qo-inhibiting fungicides |издание=Pest Manag. Sci. |том=59 |номер=3 |страницы=303—309 |pmid=12639047 |doi=10.1002/ps.638 |язык=en |тип=journal |автор=Avila-Adame C., Koller W. |год=2003}}</ref>.

=== Животные ===
Длительное время считалось, что альтернативная оксидаза присутствует исключительно в митохондриях грибов, растений и простейших. Тем не менее, начиная с 2004 года, благодаря методам полногеномного секвенирования в геномах ряда беспозвоночных удалось обнаружить гены альтернативной оксидазы<ref name="McDonald"/>. На сегодняшний день альтернативная оксидаза обнаружена в десяти типах животных таких как [[губки]], [[пластинчатые]], [[стрекающие]] ([[коралловые полипы]] и [[гидроидные]]), [[моллюски]] ([[брюхоногие]] и [[двустворчатые]]), [[кольчатые черви]], [[нематоды]], [[иглокожие]], [[полухордовые]] и [[хордовые]] ([[ланцетники]] и [[оболочники]]). Есть также сообщения о наличии цианидрезистентного дыхания у [[Сипункулиды|сипункулид]] и [[Двупарноногие|двупарноногих]] многоножек. Ген АО из оболочника ''[[Ciona intestinalis]]'' был перенесён в культуру клеток почки человека. Было показано, что альтернативная оксидаза экспрессировалась и локализовалась в митохондриях, а клетки обрели устойчивость к цианиду<ref name="Alternative oxidase in animals"/>.

Альтернативная оксидаза животных имеет уникальный [[C-Конец|C-концевой]] мотив, характерный только для животных. Также у неё отсутствуют N-концевые остатки цистеина, которые важны для регуляции этого фермента у растений<ref name="Alternative oxidase in animals"/>.

Существует гипотеза, объясняющая почему большинство позвоночных а также членистоногих утратили АО несмотря на очевидные преимущества, которые она даёт. Большинство видов, у которых была обнаружена АО, относятся к [[Пелагиаль|пелагическим]] или прикреплённым организмам, а значит их митохондрии должны регулярно подвергаться энергетическому стрессу, которого они не могут избежать, например: фотосинтез у растений, токсичные [[ксенобиотик]]и у микроорганизмов или локальные флуктуации морской среды (температура, уровень кислорода). В таких условиях АО помогает малоподвижным организмам выжить и справится с нагрузкой, однако она практически бесполезна для активных быстро движущихся организмов и поэтому, вероятно, было утрачена из-за отсутствия давления естественного отбора<ref name="mous">{{статья
|заглавие=Alternative Oxidase Expression in the Mouse Enables Bypassing Cytochrome c Oxidase Blockade and Limits Mitochondrial ROS Overproduction
|издание=[[PLOS One|Plos One]]
|doi=10.1371/journal.pgen.1003182
|язык=en
|тип=journal
|автор=Riyad El-Khoury, Eric Dufour, Malgorzata Rak, Nelina Ramanantsoa,
    Nicolas Grandchamp,
    Zsolt Csaba,
    Bertrand Duvillié,
    Paule Bénit,
    Jorge Gallego,
    Pierre Gressens,
    Chamsy Sarkis, Howard T. Jacobs, Pierre Rustin
|год=January 2013}}</ref>.

== Регуляция ==
Альтернативная оксидаза может существовать в форме [[мономер]]а и [[димер]]а. В структуре растительного белка есть два остатка [[цистеин]]а, при окислении которых образуется [[дисульфидная связь]], ковалентно связывающая два мономера. В условиях сильного освещения пул [[НАДФ]]Н посредством митохондриальной НАДФН-тиоредоксинредуктазы восстанавливает белок [[тиоредоксин]], который, в свою очередь, восстанавливает дисульфидную связь в димере АО. Высвобождение мономера АО сопровождается повышением её активности в несколько раз<ref>{{cite doi| 10.1073/pnas.0405282101}}</ref><ref>{{статья |заглавие=Regulation of plant alternative oxidase activity: A tale of two cysteines. |издание={{Нп3|Biochimica et Biophysica Acta|Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics||Biochimica et Biophysica Acta}} |том=106 |номер=2 |страницы=135—142 |doi=10.1016/j.bbabio.2005.12.005 |язык=en |тип=journal |автор=Ann L. Umbach, Vicki S. Ng,James Siedow |год=February 2006}}</ref>. Фермент аллостерически активируется [[пируват]]ом<ref>{{статья |заглавие=Regulation of Alternative Oxidase Activity by Pyruvate in Soybean Mitochondria |издание=PlantPhysiol. |том=106 |страницы=1421—1427 |ссылка=http://www.plantphysiol.org/content/106/4/1421.full.pdf |язык=en |тип=journal |автор=David A. Day,A. Harvey Millar, Joseph T. Wiskich, and James Whelan |год=1994 |archivedate=2015-09-24 |archiveurl=https://web.archive.org/web/20150924074111/http://www.plantphysiol.org/content/106/4/1421.full.pdf }}</ref>.

Специфическим ингибитором АО считаются [[соли]] [[Гидроксамовые кислоты|гидроксамовых кислот]] ({{нп5|салицилгидроксамовая кислота||en|Salicylhydroxamic acid}}) и [[n-пропилгаллат]]{{sfn|Ермаков|2005|с=252—268}}.

== Альтернативная оксидаза в млекопитающих ==
В 2013 году поступило сообщение о создании линии генно-модифицированной мышей со встроенным геном АО из ''[[Ciona intestinalis]]''. Фермент с разной интенсивностью экспрессировался во всех тканях (сильнее всего в [[мозг]]е и [[Поджелудочная железа|поджелудочной железе]]). Внедрение альтернативной оксидазы не вызвало каких либо отклонений в физиологии, поведении или развитии мышей. Мыши этой линии имеют повышенную устойчивость к действию цианида, а также некоторых других веществ, таких как [[Антимицин A|антимицин]], блокирующих [[Респирасома|дыхательные комплексы]]. Кроме того у этих мышей наблюдалось пониженное образование [[Активные формы кислорода|активных форм кислорода]] в митохондриях<ref name="mous"/>.

== См. также ==
* [[Фотосистема I]]
* [[Терминальная оксидаза]]
* [[Металлопротеины]]

== Примечания ==
{{примечания|2}}

== Литература ==
* {{книга
 | автор         = Н. Д. Алехина, Ю. В. Балнокин, В. Ф. Гавриленко и др.
 | заглавие      = Физиология растений
 | ссылка        = https://archive.org/details/isbn_9785769536885
 | ответственный = Под ред. И. П. Ермакова
 | место         = М.
 | издательство  = «Academia»
 | год           = 2005 
 | том           = 
 | страниц       = 640
 | страницы      = [https://archive.org/details/isbn_9785769536885/page/n252 252]—268
 | isbn          = 978-5-7695-3688-5
 | ref           = Ермаков
}}

== Ссылки ==
* [http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/etp/etp1t3.html Electron transport proteins]
* [http://www.ebi.ac.uk/interpro/DisplayIproEntry?ac=IPR002680 InterPro entry on alternative oxidases]
* {{MeshName|alternative+oxidase}}
* [http://www.tau.ac.il/~ecology/virtau/2-elitsur/ey.htm#AlternativeRespiration Alternative respiration] Root Research Introduction Virtual Course Seminar

{{Добротная статья|Биохимия}}

[[Категория:Клеточное дыхание]]
[[Категория:КФ 1.10.3]]