Бромелаин: различия между версиями
[отпатрулированная версия] | [отпатрулированная версия] |
м Установлены настройки стабильной версии для «Бромелайн»: Автоматическая стабилизация: на заглавной до 04 января [по умолчанию: стабильна… |
→Фармакологические свойства: на шаблон "нет источника" не было реакции более двух недель |
||
(не показаны 33 промежуточные версии 25 участников) | |||
Строка 1: | Строка 1: | ||
== Бромелайн == |
|||
⚫ | |||
{{фермент |
{{фермент |
||
| имя = |
| имя = Бромелаин из стеблей |
||
| номер EC = 3.4.22.32 |
| номер EC = 3.4.22.32 |
||
| номер CAS = |
| номер CAS = |
||
Строка 15: | Строка 11: | ||
{{фермент |
{{фермент |
||
| имя = |
| имя = Бромелаин из плодов |
||
| номер EC = 3.4.22.33 |
| номер EC = 3.4.22.33 |
||
| номер CAS = |
| номер CAS = |
||
Строка 24: | Строка 20: | ||
| подпись = |
| подпись = |
||
}} |
}} |
||
⚫ | '''Бромелаи́н''' ({{lang-en|bromelain}}) — [[протеолиз|протеолитический]] [[фермент]], имеющийся у растений [[Бромелиевые|семейства бромелиевых]], в частности [[ананас]]а. Присутствует во всех органах ананаса, но [[стебель]] является наиболее распространённым источником. Коммерческие препараты бромелаина гетерогенны и содержат по крайней мере четыре различные [[цистеиновые протеазы]], очищенные методом [[Аффинная хроматография|аффинной хроматографии]]<ref name=":0">{{Статья|автор = Rowan A.D., Buttle D.J., Barrett A.J.|заглавие = The cysteine proteinase of the pineapple plant|ссылка = https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2327970|язык = en|издание = Biochem. J. – 1990. – Vol. 266. - №3. – Р. 869-875|тип = |год = |месяц = |число = |том = |номер = |страницы = |issn = |archivedate = 2017-12-24|archiveurl = https://web.archive.org/web/20171224185451/https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2327970}}</ref>. Выделенная из сока стеблей ананаса [[протеаза]] называется бромелаином из стеблей (stem bromelain), а фермент, полученный из плодов, — бромелаином из плодов ананаса (fruit bromelain). |
||
== Химические и биохимические |
== Химические и биохимические свойства == |
||
{{нет источников в разделе|дата=2016-01-02}} |
|||
Бромелаин — это высокомолекулярный [[гликопротеид|гликопротеин]], [[молекула]] которого состоит из одной полипептидной цепи, соединённой пятью [[Дисульфидная связь|дисульфидными связями]]. Ферменты, выделенные из стеблей или плодов ананаса, отличаются содержанием основных [[Аминокислоты|аминокислот]]. Бромелаин, выделенный из плодов, даёт кислую реакцию, его [[изоэлектрическая точка]] находится при pH 4,6. Бромелаин, полученный из стеблей, даёт [[Щёлочи|щелочную]] реакцию, его изоэлектрическая точка находится при pH 9,55. Он характеризуется меньшей активностью по сравнению с ферментом, полученным из плодов, по отношению как к белковым, так и синтетическим субстратам. Очищенный бромелаин из стеблей ананаса [[гидролиз]]ует ряд синтетических низкомолекулярных субстратов, причём с наибольшей скоростью — производные [[аргинин]]а. Бромелаин весьма эффективно расщепляет низкомолекулярный [[аргинин]]содержащий белок — [[протамина сульфат]]: скорость расщепления его ферментом на один порядок выше, чем [[казеин]]а. |
|||
В Институте биохимии Российской Академии Наук были проведены исследования, показавшие наличие активного протеолитического фермента в пролиферирующих верхушках плода ананаса. Методом [[Изоэлектрическое фокусирование|изоэлектрического фокусирования]] обнаружена катионная форма [[Протеаза|протеиназы]] с изоэлектрической точкой 9,7, которая является основным компонентом бромелайна и по своим свойствам напоминает бромелайн из стеблей ананаса. Фермент входит в группу цистеиновых протеиназ с молекулярной массой 21000 [[Атомная единица массы|дальтон]]. Его молекула содержит одну SH-группу в составе активного центра. Фермент проявляет высокую активность при наличии активаторов — [[Цистеин|цистеина]], [[Дитиотреитол|дитиотрейтола]] — и инактивируется веществами, связывающими SH-группы — [[йодацетамид]]ом, пара-[[хлормеркурибензоат]]ом. Фермент, как и препараты бромелайна из стеблей и плодов ананаса, стабилен при комнатной температуре в течение 4 часов и при pH 5,0-10,0<ref name=":0" /> <ref>{{Книга|автор = Веремеенко К.Н., Коваленко В.Н.|заглавие = |ответственный = |издание = |место = |издательство = МОРИОН|год = 2000|страницы = 19-20|страниц = 320|isbn = 966-7632-20-2}}</ref> <ref>{{Статья|автор = Зимачева А.В., Иевлева Е.В., Мосолов В.В., Фунг Х.Х., Во Х.Н.|заглавие = Патент на изобретение RUS 2034563 Способ получения ингибитора бромелайна|ссылка = http://elibrary.ru/item.asp?id=17618315|язык = ru|издание = |тип = |год = |месяц = |число = |том = |номер = |страницы = |issn = }}</ref>. Смесь из бромелайна А и В оказывает протеолитическое действие и гидролизирует главным образом пептидные связи [[Амиды|амидов]] и [[эфиры|эфиров]] до поли- и [[Пептиды|олигопептидов]]. В этих реакциях принимают участие [[лизин]], [[аланин]], [[тирозин]] и [[глицин]]. В отличие от гидролаз животного происхождения, гидролиз белков под влиянием бромелайна происходит при широком диапазоне рН среды от 3,0 до 8,0, поэтому он эффективен при различных состояниях секреции НСl в желудочном соке (как при нормацидности, так и при повышенной или при пониженной кислотности желудочного сока)<ref>{{Статья|автор = Ситников И.Г., Стернин Ю.И., Бохонов М.С.|заглавие = Применение системной энзимотерапии в комплексной терапии гепатита С|ссылка = http://irbis.kgma.info:8080/cgi-bin/irbis64r_13/cgiirbis_64.exe?LNG=&Z21ID=&I21DBN=IBIS&P21DBN=IBIS&S21STN=1&S21REF=3&S21FMT=fullwebr&C21COM=S&S21CNR=20&S21P01=0&S21P02=1&S21P03=A=&S21STR=%D0%A1%D0%B8%D1%82%D0%BD%D0%B8%D0%BA%D0%BE%D0%B2,%20%D0%98.%20%D0%93|язык = |издание = методическая работа|тип = учеб. пособ. для студентов, врачей-инфекционистов, интернов и ординаторов|год = 2011 - 79 c.|месяц = |число = |том = |номер = |страницы = 8-9|issn = }}</ref>. |
|||
Таким образом, ананас является богатым источником протеолитических ферментов с широкой субстратной специфичностью, что обусловило их использование для получения лекарственных препаратов и включения в полиэнзимные комбинации, применяемые для СЭТ. |
|||
== Фармакологические свойства == |
== Фармакологические свойства == |
||
Бромелаин обладает противовоспалительным действием, ускоряет процессы репарации тканей в результате [[Деполимеризация|деполимеризации]] межклеточных структур и модификации проницаемости сосудов. Противовоспалительное и антиагрегантное действия бромелаина обусловлены его способностью изменять метаболизм [[Арахидоновая кислота|арахидоновой кислоты]]<ref>{{Статья|автор = Vellini M., Desideri D., Milanese A., Omini C., Daffonchio L., Hernandez A., Brunelli G.|заглавие = Possible involvement of eicosanoids in the pharmacological action of bromelain.|ссылка = https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/3006709?dopt=Abstract|язык = en|издание = Arzneimittelforschung. 1986;36(1):110-2.|тип = |год = |месяц = |число = |том = |номер = |страницы = |issn = |archivedate = 2015-12-16|archiveurl = https://web.archive.org/web/20151216025350/http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/3006709?dopt=Abstract}}</ref>. |
|||
== Применение в пищевой промышленности == |
== Применение в пищевой промышленности == |
||
⚫ | В пищевой промышленности для [[Тендеризация|тендеризации]] (размягчения) мясных продуктов используют [[Протеаза|протеиназы]] растительного происхождения: [[папаин]] (из плодов [[Папайя|папайи]]), бромелаин (из стеблей, плодов ананаса), [[фицин]] (из фигового дерева). Тендеризация мяса — важный процесс при производстве различных мясопродуктов, например, мясокопчёностей. Мясопродукты, обработанные протеазами, улучшают качественные характеристики. Также с помощью ферментов можно сделать мягкими различные шкурки (футляры) в мясопродуктах, которые обычно жёсткие и снижают качество изделия. С помощью ферментов можно ускорить созревание [[Колбасный фарш|колбасного]] и иного фарша, сделать его мягким и легко усваиваемым, даже если он изготовлен из сравнительно жёсткого сырья<ref>{{Cite web|url = http://chem21.info/info/97890/|title = Бромелаин|author = |work = Справочник химика 21 ХИМИЯ И ХИМИЧЕСКАЯ ТЕХНОЛОГИЯ|date = |publisher = |access-date = 2015-11-23|archive-date = 2015-12-10|archive-url = https://web.archive.org/web/20151210205835/http://chem21.info/info/97890/|deadlink = no}}</ref><ref>{{Статья|автор = Chaurasiya RS., Sakhare PZ., Bhaskar N., Hebbar HU.|заглавие = Efficacy of reverse micellar extracted fruit bromelain in meat tenderization|ссылка = https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26028772|язык = en|издание = J Food Sci Technol. 2015 Jun;52(6):3870-80. doi: 10.1007/s13197-014-1454-z. Epub 2014 Jul 1|тип = |год = |месяц = |число = |том = |номер = |страницы = |issn = |archivedate = 2018-01-25|archiveurl = https://web.archive.org/web/20180125171603/https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26028772}}</ref>. |
||
В пищевой промышленности для [[Тендеризация|тендеризации]] (размягчения) мясных продуктов используют [[Протеаза|протеиназы]] растительного происхождения: [[папаин]] (из плодов папайи), бромелайн (из стеблей, плодов ананаса), [[фицин]] (из фигового дерева). |
|||
{{цистеиновые протеазы}} |
|||
⚫ | |||
== Примечания == |
== Примечания == |
||
{{примечания|2}} |
{{примечания|2}} |
||
[[Категория:КФ 3.4.22]] |
|||
[[Категория:Ананас]] |
Текущая версия от 08:56, 16 февраля 2024
Бромелаин из стеблей | |
---|---|
Идентификаторы | |
Шифр КФ | 3.4.22.32 |
Базы ферментов | |
IntEnz | IntEnz view |
BRENDA | BRENDA entry |
ExPASy | NiceZyme view |
MetaCyc | metabolic pathway |
KEGG | KEGG entry |
PRIAM | profile |
PDB structures | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
Поиск | |
PMC | статьи |
PubMed | статьи |
NCBI | NCBI proteins |
Бромелаин из плодов | |
---|---|
Идентификаторы | |
Шифр КФ | 3.4.22.33 |
Базы ферментов | |
IntEnz | IntEnz view |
BRENDA | BRENDA entry |
ExPASy | NiceZyme view |
MetaCyc | metabolic pathway |
KEGG | KEGG entry |
PRIAM | profile |
PDB structures | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
Поиск | |
PMC | статьи |
PubMed | статьи |
NCBI | NCBI proteins |
Бромелаи́н (англ. bromelain) — протеолитический фермент, имеющийся у растений семейства бромелиевых, в частности ананаса. Присутствует во всех органах ананаса, но стебель является наиболее распространённым источником. Коммерческие препараты бромелаина гетерогенны и содержат по крайней мере четыре различные цистеиновые протеазы, очищенные методом аффинной хроматографии[1]. Выделенная из сока стеблей ананаса протеаза называется бромелаином из стеблей (stem bromelain), а фермент, полученный из плодов, — бромелаином из плодов ананаса (fruit bromelain).
Химические и биохимические свойства
[править | править код]В разделе не хватает ссылок на источники (см. рекомендации по поиску). |
Бромелаин — это высокомолекулярный гликопротеин, молекула которого состоит из одной полипептидной цепи, соединённой пятью дисульфидными связями. Ферменты, выделенные из стеблей или плодов ананаса, отличаются содержанием основных аминокислот. Бромелаин, выделенный из плодов, даёт кислую реакцию, его изоэлектрическая точка находится при pH 4,6. Бромелаин, полученный из стеблей, даёт щелочную реакцию, его изоэлектрическая точка находится при pH 9,55. Он характеризуется меньшей активностью по сравнению с ферментом, полученным из плодов, по отношению как к белковым, так и синтетическим субстратам. Очищенный бромелаин из стеблей ананаса гидролизует ряд синтетических низкомолекулярных субстратов, причём с наибольшей скоростью — производные аргинина. Бромелаин весьма эффективно расщепляет низкомолекулярный аргининсодержащий белок — протамина сульфат: скорость расщепления его ферментом на один порядок выше, чем казеина.
Фармакологические свойства
[править | править код]Бромелаин обладает противовоспалительным действием, ускоряет процессы репарации тканей в результате деполимеризации межклеточных структур и модификации проницаемости сосудов. Противовоспалительное и антиагрегантное действия бромелаина обусловлены его способностью изменять метаболизм арахидоновой кислоты[2].
Применение в пищевой промышленности
[править | править код]В пищевой промышленности для тендеризации (размягчения) мясных продуктов используют протеиназы растительного происхождения: папаин (из плодов папайи), бромелаин (из стеблей, плодов ананаса), фицин (из фигового дерева). Тендеризация мяса — важный процесс при производстве различных мясопродуктов, например, мясокопчёностей. Мясопродукты, обработанные протеазами, улучшают качественные характеристики. Также с помощью ферментов можно сделать мягкими различные шкурки (футляры) в мясопродуктах, которые обычно жёсткие и снижают качество изделия. С помощью ферментов можно ускорить созревание колбасного и иного фарша, сделать его мягким и легко усваиваемым, даже если он изготовлен из сравнительно жёсткого сырья[3][4].
Примечания
[править | править код]- ↑ Rowan A.D., Buttle D.J., Barrett A.J. The cysteine proteinase of the pineapple plant (англ.) // Biochem. J. – 1990. – Vol. 266. - №3. – Р. 869-875. Архивировано 24 декабря 2017 года.
- ↑ Vellini M., Desideri D., Milanese A., Omini C., Daffonchio L., Hernandez A., Brunelli G. Possible involvement of eicosanoids in the pharmacological action of bromelain. (англ.) // Arzneimittelforschung. 1986;36(1):110-2.. Архивировано 16 декабря 2015 года.
- ↑ Бромелаин . Справочник химика 21 ХИМИЯ И ХИМИЧЕСКАЯ ТЕХНОЛОГИЯ. Дата обращения: 23 ноября 2015. Архивировано 10 декабря 2015 года.
- ↑ Chaurasiya RS., Sakhare PZ., Bhaskar N., Hebbar HU. Efficacy of reverse micellar extracted fruit bromelain in meat tenderization (англ.) // J Food Sci Technol. 2015 Jun;52(6):3870-80. doi: 10.1007/s13197-014-1454-z. Epub 2014 Jul 1. Архивировано 25 января 2018 года.