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- . (ar)
- Allosteric enzymes are enzymes that change their conformational ensemble upon binding of an effector (allosteric modulator) which results in an apparent change in binding affinity at a different ligand binding site. This "action at a distance" through binding of one ligand affecting the binding of another at a distinctly different site, is the essence of the allosteric concept. Allostery plays a crucial role in many fundamental biological processes, including but not limited to cell signaling and the regulation of metabolism. Allosteric enzymes need not be oligomers as previously thought, and in fact many systems have demonstrated allostery within single enzymes.In biochemistry, allosteric regulation (or allosteric control) is the regulation of a protein by binding an effector molecule at a site other than the enzyme's active site. The site to which the effector binds is termed the allosteric site. Allosteric sites allow effectors to bind to the protein, often resulting in a conformational change involving protein dynamics. Effectors that enhance the protein's activity are referred to as allosteric activators, whereas those that decrease the protein's activity are called allosteric inhibitors. Allosteric regulations are a natural example of control loops, such as feedback from downstream products or feedforward from upstream substrates. Long-range allostery is especially important in cell signaling. Allosteric regulation is also particularly important in the cell's ability to adjust enzyme activity. The term allostery comes from the Greek allos (ἄλλος), "other," and stereos (στερεὀς), "solid (object)." This is in reference to the fact that the regulatory site of an allosteric protein is physically distinct from its active site. The protein catalyst (enzyme) may be part of a multi-subunit complex, and/or may transiently or permanently associate with a Cofactor (e.g. adenosine triphosphate). Catalysis of biochemical reactions is vital due to the very low reaction rates of the uncatalysed reactions. A key driver of protein evolution is the optimization of such catalytic activities via protein dynamics. Whereas enzymes without coupled domains/subunits display normal Michaelis-Menten kinetics, most allosteric enzymes have multiple coupled domains/subunits and show cooperative binding. Generally speaking, such cooperativity results in allosteric enzymes displaying a sigmoidal dependence on the concentration of their substrates in positively cooperative systems. This allows most allosteric enzymes to greatly vary catalytic output in response to small changes in effector concentration. Effector molecules, which may be the substrate itself (homotropic effectors) or some other small molecule (heterotropic effector), may cause the enzyme to become more active or less active by redistributing the ensemble between the higher affinity and lower affinity states. The binding sites for heterotropic effectors, called allosteric sites, are usually separate from the active site yet thermodynamically coupled. Allosteric Database (ASD, http://mdl.shsmu.edu.cn/ASD) provides a central resource for the display, search and analysis of the structure, function and related annotation for allosteric molecules, including allosteric enzymes and their modulators. Each enzyme is annotated with detailed description of allostery, biological process and related diseases, and each modulator with binding affinity, physicochemical properties and therapeutic area. (en)
- Entzima alosterikoak efektore izeneko substantziek kontrolatzen dituzten entzimak dira. Efektore horiek entzima alosterikoen jarduera baldintzatzen dute, entzima horiekin elkartzen direnean entzimen egitura eta konformazioa aldatzen dutelako. Entzima alosterikoekin lotzen diren efektore horiek bi motatakoak izan daitezke: inhibitzaileak eta aktibatzaileak. Entzimaren jarduera inhibitu edo aktibatzen dute, hurrenez hurren. Efektorea entzimari atxikitzen zaio gune alosteriko izeneko toki batean, bere konformazioa aldatuz. Gune alosterikoa ez da entzimaren gune aktiboarekin nahastu behar. Entzimari lotu ondoren, efektoreak gune aktiboaren konformazioa aldatu egiten du: aktibatzailea denean, entzimak afinitate handiagoa erakusten du substratuarekiko, eta erreakzio kimikoa azkartu egiten da; efektorea inhibitzailea denean, aldiz, entzima ez da substratuarekin lotuko eta erreakzio kimikoa ez da gertatuko. Alosterismoak zeregin oso garrantzitsua betetzen du hainbat bide metabolikotan. Bide horietan parte hartzen duten entzima asko entzima alosterikoak dira. (eu)
- Las enzimas alostéricas (de allo, otro, y stereo, espacio), también llamadas reguladores, son un tipo de enzimas con la capacidad de cambiar de conformación al unirse un efector o modulador alostérico, que muchas veces corresponde al producto final de una vía metabólica en la que la enzima está implicada. Este cambio estructural altera (mediante inhibición o inducción) la afinidad de la enzima por el sustrato que cataliza, siendo así un método de regulación de la actividad enzimática. Un concepto clave en el término “alosterismo” o “alostería” es la alteración que la unión de una molécula (el efector) en un punto del enzima provoca en otro punto distinto, el lugar de unión del enzima al sustrato. La alostería juega un papel crucial en muchos procesos biológicos fundamentales, entre los que se incluyen la señalización celular y la regulación del metabolismo. (es)
- 알로스테릭 효소(영어: allosteric enzyme)는 효과인자의 결합시 입체구조적 앙상블을 변경하여 다른 리간드 결합 부위에서 결합 친화도에 명백한 변화를 초래하는 효소이다. 한 리간드의 결합을 통해 명백하게 다른 부위에서 다른 리간드의 결합에 영향을 미치는 이러한 "원거리에서의 작용"이 알로스테릭 개념의 본질이다. 알로스테릭 효과는 세포 신호전달 및 대사 조절을 포함하되 이에 국한되지 않고 많은 기본적인 생물학적 과정에서 중요한 역할을 담당한다. 알로스테릭 효소는 이전에 생각되었던 것처럼 올리고머일 필요는 없으며, 실제로 많은 시스템에서 단일 효소가 알로스테릭 효과를 나타낸다는 것을 입증했다. 생화학에서 알로스테릭 조절은 효소의 활성 부위가 아닌 부위에 조절인자가 결합하여 단백질을 조절하는 것이다. (ko)
- Enzymy allosteryczne – enzymy, w których poza centrum aktywnym występuje również miejsce (centrum) allosteryczne (allosteryczny pochodzi od greckiego „inna przestrzeń”). Kiedy substancja przyłączy się do centrum allosterycznego, konformacja białka (struktura trzecio- lub czwartorzędowa) zmienia się modyfikując aktywność enzymu. Substancje te nazywa się regulatorami/efektorami allosterycznymi Enzymy regulowane allosterycznie działają niezgodnie z kinetyką Michaelisa-Menten. (pl)
- As enzimas reguladas por modificações não-covalentes são chamadas de alostéricas. Elas contêm uma região separada daquela em que se liga o substrato, na qual pequenas moléculas regulatórias (efetores) podem ligar-se e modificar a atividade catalítica destas enzimas. Ao ligar-se à enzima, o efetor alostérico pode aumentar (efetor positivo) ou diminuir (efetor negativo) a atividade catalítica, através de modificações no sítio catalítico. Elas são encontradas em quase todas as vias metabólicas e geralmente está catalisando uma reação irreversível localizada no início da via. Quanto à sua estrutura, são oligoméricas ou seja compostas de varias cadeias polipeptídicas, cada uma com um sítio ativo. A ligação do substrato ao sítio ativo de uma das subunidades afeta a conformação das demais, facilitando a ligação dos demais substratos a sítios ativos. As enzimas alostéricas são um dos tipos de enzimas que não podem ser explicadas pelo modelo de Michaelis-Menten.As enzimas alostéricas frequentemente exibem gráficos sigmoides da velocidade da reação versus a concentração de substrato [S], em vez de gráficos hiperbólicos previstos pela equação de Michaeli-Menten. As enzimas alostéricas são sensíveis reguladores do metabolismo, porque ao se ligarem a determinados metabólitos celulares, sua atividade sofre grandes alterações. Estes metabólitos também podem ser chamados de efetuadores ou moduladores alostéricos, e podem ser positivos(aumento da velocidade de reação) ou negativos (redução da velocidade de reação) de acordo com o seu efeito. Portanto os alostéricos podem atuar tanto como inibidores, como ativadores da reação enzimática. (pt)
- 别构酶（英語：Allosteric enzyme，亦成为变构酶）是指活性受别构调节物调控的酶。从结构上来看，别构酶通常有两个及以上的亚基，亚基之间具有相互作用。调节物对酶的影响有两种：加入调节物之后酶活性增加的为正别构；反之称为负别构。 (zh)
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- 알로스테릭 효소(영어: allosteric enzyme)는 효과인자의 결합시 입체구조적 앙상블을 변경하여 다른 리간드 결합 부위에서 결합 친화도에 명백한 변화를 초래하는 효소이다. 한 리간드의 결합을 통해 명백하게 다른 부위에서 다른 리간드의 결합에 영향을 미치는 이러한 "원거리에서의 작용"이 알로스테릭 개념의 본질이다. 알로스테릭 효과는 세포 신호전달 및 대사 조절을 포함하되 이에 국한되지 않고 많은 기본적인 생물학적 과정에서 중요한 역할을 담당한다. 알로스테릭 효소는 이전에 생각되었던 것처럼 올리고머일 필요는 없으며, 실제로 많은 시스템에서 단일 효소가 알로스테릭 효과를 나타낸다는 것을 입증했다. 생화학에서 알로스테릭 조절은 효소의 활성 부위가 아닌 부위에 조절인자가 결합하여 단백질을 조절하는 것이다. (ko)
- Enzymy allosteryczne – enzymy, w których poza centrum aktywnym występuje również miejsce (centrum) allosteryczne (allosteryczny pochodzi od greckiego „inna przestrzeń”). Kiedy substancja przyłączy się do centrum allosterycznego, konformacja białka (struktura trzecio- lub czwartorzędowa) zmienia się modyfikując aktywność enzymu. Substancje te nazywa się regulatorami/efektorami allosterycznymi Enzymy regulowane allosterycznie działają niezgodnie z kinetyką Michaelisa-Menten. (pl)
- 别构酶（英語：Allosteric enzyme，亦成为变构酶）是指活性受别构调节物调控的酶。从结构上来看，别构酶通常有两个及以上的亚基，亚基之间具有相互作用。调节物对酶的影响有两种：加入调节物之后酶活性增加的为正别构；反之称为负别构。 (zh)
- Allosteric enzymes are enzymes that change their conformational ensemble upon binding of an effector (allosteric modulator) which results in an apparent change in binding affinity at a different ligand binding site. This "action at a distance" through binding of one ligand affecting the binding of another at a distinctly different site, is the essence of the allosteric concept. Allostery plays a crucial role in many fundamental biological processes, including but not limited to cell signaling and the regulation of metabolism. Allosteric enzymes need not be oligomers as previously thought, and in fact many systems have demonstrated allostery within single enzymes.In biochemistry, allosteric regulation (or allosteric control) is the regulation of a protein by binding an effector molecule at (en)
- Las enzimas alostéricas (de allo, otro, y stereo, espacio), también llamadas reguladores, son un tipo de enzimas con la capacidad de cambiar de conformación al unirse un efector o modulador alostérico, que muchas veces corresponde al producto final de una vía metabólica en la que la enzima está implicada. Este cambio estructural altera (mediante inhibición o inducción) la afinidad de la enzima por el sustrato que cataliza, siendo así un método de regulación de la actividad enzimática. (es)
- Entzima alosterikoak efektore izeneko substantziek kontrolatzen dituzten entzimak dira. Efektore horiek entzima alosterikoen jarduera baldintzatzen dute, entzima horiekin elkartzen direnean entzimen egitura eta konformazioa aldatzen dutelako. Entzima alosterikoekin lotzen diren efektore horiek bi motatakoak izan daitezke: inhibitzaileak eta aktibatzaileak. Entzimaren jarduera inhibitu edo aktibatzen dute, hurrenez hurren. Alosterismoak zeregin oso garrantzitsua betetzen du hainbat bide metabolikotan. Bide horietan parte hartzen duten entzima asko entzima alosterikoak dira. (eu)
- As enzimas reguladas por modificações não-covalentes são chamadas de alostéricas. Elas contêm uma região separada daquela em que se liga o substrato, na qual pequenas moléculas regulatórias (efetores) podem ligar-se e modificar a atividade catalítica destas enzimas. Ao ligar-se à enzima, o efetor alostérico pode aumentar (efetor positivo) ou diminuir (efetor negativo) a atividade catalítica, através de modificações no sítio catalítico. Elas são encontradas em quase todas as vias metabólicas e geralmente está catalisando uma reação irreversível localizada no início da via. Quanto à sua estrutura, são oligoméricas ou seja compostas de varias cadeias polipeptídicas, cada uma com um sítio ativo. A ligação do substrato ao sítio ativo de uma das subunidades afeta a conformação das demais, facili (pt)
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