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Transglutaminases are enzymes that in nature primarily catalyze the formation of an isopeptide bond between γ-carboxamide groups ( -(C=O)NH2 ) of glutamine residue side chains and the ε-amino groups ( -NH2 ) of lysine residue side chains with subsequent release of ammonia ( NH3 ). Lysine and glutamine residues must be bound to a peptide or a protein so that this cross-linking (between separate molecules) or intramolecular (within the same molecule) reaction can happen. Bonds formed by transglutaminase exhibit high resistance to proteolytic degradation (proteolysis). The reaction is

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  • ناقلة الغلوتامين وتترجم حرفيًا إلى ترانسغلوتاميناز (بالإنجليزية: Transglutaminase)‏ (تصنيف شيفرته EC 2.3.2.13) هو إنزيم يُحفز تشكيل الرابطة التساهمية بين مجموعة الأمين الحرة (على سبيل المثال، البروتين أو الببتيد ليسين), ويعتبر معقد الغليادين. ومجموعة الأسيل تقع في نهاية سلسلة من جوانب البروتين أو الببتيد الجلوتامين. وتنتج عنه رد فعل جزيء من الأمونيا. وقد وصفت الترانسغلوتاميناز لأول مرة في عام 1959. وتم اكتشاف النشاط البيوكيميائية الدقيق له في الدم ,ودوره في تخثر البروتين في عام 1968. (ar)
  • La transglutaminasa (proteïna-glutamina γ-glutamiltransferasa, abreujada com a TGasa) és un enzim pertanyent al grup de les transferases que permet la creació d'enllaços creuats de molècules. Catalitza la formació d'un entre el grup γ-carboxamida de residus de glutamina enllaçats amb pèptids (donadors de grups acil) i una varietat d'amines primàries (acceptores de grups acil). En absència de substrats amínics, la transglutaminasa també catalitza la desamidació de residus de glutamina –durant els quals s'utilitzen molècules d'aigua com a acceptores del grup acil. (ca)
  • Transglutaminasen (genauer: Protein-Glutamin-γ-Glutamyltransferasen) sind Enzyme, die Quervernetzungen innerhalb von oder zwischen Proteinen herstellen können, wodurch die Eigenschaften des Substrats stark verändert werden. Ein Beispiel ist die Verfestigung von Fibrin bei der Blutgerinnung durch Faktor XIII. Transglutaminasen sind in allen Eukaryoten zu finden, beim Menschen kennt man acht solcher Enzyme, deren Funktion neben der Blutgerinnung in der Stabilisierung verschiedener Strukturproteine liegt. Mutationen, die zu Erbkrankheiten führen, sind von F13A1, EPB42, TGM1 und TGM5 bekannt. Die meisten bekannten Transglutaminasen aus höheren Organismen sind Calcium-abhängig, daneben sind aber auch Calcium-unabhängige bakterielle Transglutaminasen (z. B. Streptomyces mobaraensis) bekannt, die keinen gemeinsamen Ursprung mit eukaryotischen Transglutaminasen haben. (de)
  • Las transglutaminasas (TGasa) son enzimas que, en la naturaleza, catalizan la formación de un enlace isopeptídico entre el grupo γ-carboxamida [-(C=O)NH2] de una molécula de glutamina y el grupo ε-amino (-NH2) de las moléculas de lisina, dando como resultado una liberación de amoniaco (NH3). Los residuos de lisina y glutamina deben estar unidos a un péptido o proteína de manera que el entrecruzamiento intramolecular o entre diferentes moléculas pueda llevarse a cabo.​ Los enlaces formados por la transglutaminasa exhiben una alta resistencia a la proteólisis.​ La reacción, catalizada por transglutaminasa es la siguiente:​ La transglutaminasa también puede unir una amina primaria (RNH2) al grupo carboxiamida de un residuo de glutamina que esté en una cadena lateral de una proteína o péptido, formando un enlace isopeptídico.​ Estas enzimas también son capaces de residuos de glutamina a ácido glutámico en presencia de agua.​ Existen dos tipos de transglutaminasa: las calcio dependientes (que requieren el ion Ca2+ como cofactor),​ las cuales se encuentran en el hígado y plasma de mamíferos, en pescados y plantas (transglutaminasa tisular); y las calcio no dependientes o calcio independientes, producidas por la fermentación de algunos microorganismos como y . Estas últimas son las más utilizadas comercialmente.​ Los aminoácidos conservados que forman el sitio catalítico de la TGasa son la Cys, His y Asp.​ La transglutaminasa fue descrita por primera vez en 1959,​ sin embargo, su actividad bioquímica exacta fue descubierta en el factor XIII de coagulación sanguínea hasta 1968.​ (es)
  • La transglutaminase est une aminoacyltransférase qui catalyse la réaction : glutamine protéique + alkylamine N5-alkylglutamine + NH3. Cette enzyme catalyse la formation de liaisons covalentes entre des groupes amine libres, par exemple ceux de résidus de lysine, et le groupe gamma-carboxamide des résidus de glutamine. Les liaisons formées par la transglutaminase montrent une grande résistance à la protéolyse. La transglutaminase fut décrite pour la première fois en 1959. Son activité biochimique précise ne fut découverte qu'en 1968 lors de l'étude de l'implication du facteur XIII comme protéine de coagulation sanguine. (fr)
  • Transglutaminase (EC:2.3.2.13) adalah enzim tiol yang mengkatalis suatu reaksi modifikasi protein pascatranslasi. Translasi ini merupakan proses pengubahan molekul RNA (hasil transkripsi dari DNA) menjadi protein yang utuh. Modifikasi pascatranslasi ini meliputi pembentukan ikatan seberang silang antarprotein, esterifikasi senyawa lipid, dan pembentukan ikatan konjugasi kovalen dengan senyawa poliamin. Akan tetapi, reaksi-reaksi yang dijalani oleh enzim ini bersifat dapat balik (reversible). Di dalam tubuh, transglutaminase diproduksi dalam bentuk enzim yang tidak aktif (zimogen). Enzim ini tersebar diberbagai organisme, mulai dari bakteri, tanaman, hingga hewan mamalia. Khusus pada mamalia, transglutaminse memerlukan ion kalsium agar dapat bekerja secara fungsional. Dalam kehidupan sehari-hari, enzim ini sering diaplikasikan dalam industri makanan dan tekstil. (in)
  • La transglutaminasi è un enzima che viene attivato dalla trombina. Questo forma legami covalenti tra le molecole di fibrina. Nell'organismo umano si riscontrano otto diverse transglutaminasi, le cui funzioni vanno dalla coagulazione del sangue alla costruzione di capelli e pelle. (it)
  • Transglutaminases are enzymes that in nature primarily catalyze the formation of an isopeptide bond between γ-carboxamide groups ( -(C=O)NH2 ) of glutamine residue side chains and the ε-amino groups ( -NH2 ) of lysine residue side chains with subsequent release of ammonia ( NH3 ). Lysine and glutamine residues must be bound to a peptide or a protein so that this cross-linking (between separate molecules) or intramolecular (within the same molecule) reaction can happen. Bonds formed by transglutaminase exhibit high resistance to proteolytic degradation (proteolysis). The reaction is Gln-(C=O)NH2 + NH2-Lys → Gln-(C=O)NH-Lys + NH3 Transglutaminases can also join a primary amine ( RNH2 ) to the side chain carboxyamide group of a protein/peptide bound glutamine residue thus forming an isopeptide bond Gln-(C=O)NH2 + RNH2 → Gln-(C=O)NHR + NH3 These enzymes can also deamidate glutamine residues to glutamic acid residues in the presence of water Gln-(C=O)NH2 + H2O → Gln-COOH + NH3 Transglutaminase isolated from Streptomyces mobaraensis -bacteria for example, is a calcium-independent enzyme. Mammalian transglutaminases among other transglutaminases require Ca2+ ions as a cofactor. Transglutaminases were first described in 1959. The exact biochemical activity of transglutaminases was discovered in blood coagulation protein factor XIII in 1968. (en)
  • タンパク質-グルタミンγ-グルタミルトランスフェラーゼ(タンパクしつグルタミンガンマグルタミルトランスフェラーゼ、protein-glutamine γ-glutamyltransferase)はタンパク質上のグルタミン残基のアミノ基と第1級アミンを縮合させ、アミン上の置換基をグルタミン残基に転移させ、アンモニアが生成する反応を触媒する転移酵素。トランスグルタミナーゼ(transglutaminase, TGase)と呼ばれることも多い。EC番号2.3.2.13。生物界に幅広く存在し、人には凝血第XIII因子を代表として8種類のトランスグルタミナーゼが存在する。 通常は第1級アミンとしてタンパク質上のリジン残基のアミノ基が用いられ、架橋酵素として作用する。この架橋反応によりタンパク質はゲル化し、水への溶解やプロテアーゼに対する耐性が増す。 (ja)
  • Een transglutaminase is een enzym dat betrokken is bij de vorming van een covalente binding tussen een vrije aminegroep en de gamma-carboxamide groep van een proteïne- of peptide-gebonden glutamine. Door transglutaminase gevormde bindingen zijn moeilijk te breken (proteolyse).Transglutaminasen werden voor het eerst beschreven in 1959 Transglutaminasen zijn betrokken bij verschillende auto-immuunziekten zoals coeliakie. (nl)
  • Трансглютаминазы — семейство ферментов (КФ 2.3.2.13) катализирующих образование ковалентных связей между свободными аминогруппами (либо из боковых цепей лизина) и гамма-карбоксамидными группами глутамина. Ковалентные связи, образованные трансглютаминазами, устойчивы к протеолизу. Трансглютаминазы были описаны в 1959 году. Точная биохимическая функция была описана на факторе свёртывания крови XIII в 1968 году. Различают содержащуюся в организме человека и продуцируемую бактериями - микробиальную транглутаминазу (мТГ). Микробиальная трансглютаминаза (трансглютаминаза) - мТГ (протеин-глутамин-γ-глутамилтрансфераза, (КФ 2.3.2.13) – распространённый в живой природе фермент, участвующий в жизненно важных биологических функциях. ТГ катализирует реакции ацильного переноса между γ-карбоксиамидной группой пептид-связанных остатков глутамина (ацильный донор) и различными первичными аминами, в том числе ε-аминогруппой остатков лизина (ацил-акцептор), что приводит к формированию «сшивок» в молекулах белка. Это сшивание может быть как внутри-, так и межмолекулярным, что в последнем случае приводит к упрочнению белкового каркаса. Получаемые в промышленных масштабах препараты мТГ применяют в технологиях переработки молока, мяса и других видов пищевого сырья. Имеются сведения об использовании препаратов мТГ в технологии производства пищевых плёнок и медицине. (ru)
  • A transglutaminase tissular é uma enzima de múltiplas funções, agindo na apoptose, na diferenciação celular, na fusão do fibrinogênio como parte da cascata de coagulação, na formação do citoesqueleto da membrana celular. As ligações protéicas cruzadas catalisadas pela transglutaminase participam na estabilização dos corpos apoptóticos. Previnem o extravasamento do seu conteúdo e conseqüente ativação inflamatória e exposição de proteínas próprias que poderiam levar a um processo de autoimunidade. A transglutaminase microbiana é uma enzima utilizada na indústria alimentícia para alterar a consistência do alimento original, através da polimerização das proteínas. Uma das principais ações da transglutaminase é catalisar a ligação entre o grupo ε-amino de um resíduo de lisina com o grupo γ-carboxamida (acila) de um resíduo de glutamina, criando uma ponte intra ou intermolecular altamente resistente à proteólise. Isto resulta na formação de ligações covalentes entre aminoácidos da mesma proteína e entre várias moléculas de proteínas, promovendo a sua polimerização.A transglutaminase microbiana começou a ser usada na indústria alimentícia para preparação de alimentos como o kamaboko, uma pasta de peixe tradicional no Japão. A realização de algumas pesquisas pelos laboratórios de pesquisa alimentar em Kawasaki (Life Science Laboratories) da Ajinomoto no Japão, no final dos anos 80 com a transglutaminase microbiana do Streptoverticillium mobaraense incentivou seu uso para outras aplicações. A polimerização de proteínas com a transglutaminase é utilizada na indústria de laticínios para diminuir a sinérese e aumentar a viscosidade e a consistência dos queijos de coalho e iogurtes. Já se demonstrou que o tratamento com a transglutaminase reduz a alergenicidade de alimentos como o trigo e o leite de vaca, sendo uma estratégia promissora para a criação de alergoides para dessensibilização. (pt)
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  • Transglutaminase example: coagulation factor XIII from human blood. PDB code: 1EVU. (en)
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  • ناقلة الغلوتامين وتترجم حرفيًا إلى ترانسغلوتاميناز (بالإنجليزية: Transglutaminase)‏ (تصنيف شيفرته EC 2.3.2.13) هو إنزيم يُحفز تشكيل الرابطة التساهمية بين مجموعة الأمين الحرة (على سبيل المثال، البروتين أو الببتيد ليسين), ويعتبر معقد الغليادين. ومجموعة الأسيل تقع في نهاية سلسلة من جوانب البروتين أو الببتيد الجلوتامين. وتنتج عنه رد فعل جزيء من الأمونيا. وقد وصفت الترانسغلوتاميناز لأول مرة في عام 1959. وتم اكتشاف النشاط البيوكيميائية الدقيق له في الدم ,ودوره في تخثر البروتين في عام 1968. (ar)
  • La transglutaminasa (proteïna-glutamina γ-glutamiltransferasa, abreujada com a TGasa) és un enzim pertanyent al grup de les transferases que permet la creació d'enllaços creuats de molècules. Catalitza la formació d'un entre el grup γ-carboxamida de residus de glutamina enllaçats amb pèptids (donadors de grups acil) i una varietat d'amines primàries (acceptores de grups acil). En absència de substrats amínics, la transglutaminasa també catalitza la desamidació de residus de glutamina –durant els quals s'utilitzen molècules d'aigua com a acceptores del grup acil. (ca)
  • La transglutaminasi è un enzima che viene attivato dalla trombina. Questo forma legami covalenti tra le molecole di fibrina. Nell'organismo umano si riscontrano otto diverse transglutaminasi, le cui funzioni vanno dalla coagulazione del sangue alla costruzione di capelli e pelle. (it)
  • タンパク質-グルタミンγ-グルタミルトランスフェラーゼ(タンパクしつグルタミンガンマグルタミルトランスフェラーゼ、protein-glutamine γ-glutamyltransferase)はタンパク質上のグルタミン残基のアミノ基と第1級アミンを縮合させ、アミン上の置換基をグルタミン残基に転移させ、アンモニアが生成する反応を触媒する転移酵素。トランスグルタミナーゼ(transglutaminase, TGase)と呼ばれることも多い。EC番号2.3.2.13。生物界に幅広く存在し、人には凝血第XIII因子を代表として8種類のトランスグルタミナーゼが存在する。 通常は第1級アミンとしてタンパク質上のリジン残基のアミノ基が用いられ、架橋酵素として作用する。この架橋反応によりタンパク質はゲル化し、水への溶解やプロテアーゼに対する耐性が増す。 (ja)
  • Een transglutaminase is een enzym dat betrokken is bij de vorming van een covalente binding tussen een vrije aminegroep en de gamma-carboxamide groep van een proteïne- of peptide-gebonden glutamine. Door transglutaminase gevormde bindingen zijn moeilijk te breken (proteolyse).Transglutaminasen werden voor het eerst beschreven in 1959 Transglutaminasen zijn betrokken bij verschillende auto-immuunziekten zoals coeliakie. (nl)
  • Transglutaminasen (genauer: Protein-Glutamin-γ-Glutamyltransferasen) sind Enzyme, die Quervernetzungen innerhalb von oder zwischen Proteinen herstellen können, wodurch die Eigenschaften des Substrats stark verändert werden. Ein Beispiel ist die Verfestigung von Fibrin bei der Blutgerinnung durch Faktor XIII. Transglutaminasen sind in allen Eukaryoten zu finden, beim Menschen kennt man acht solcher Enzyme, deren Funktion neben der Blutgerinnung in der Stabilisierung verschiedener Strukturproteine liegt. Mutationen, die zu Erbkrankheiten führen, sind von F13A1, EPB42, TGM1 und TGM5 bekannt. (de)
  • Las transglutaminasas (TGasa) son enzimas que, en la naturaleza, catalizan la formación de un enlace isopeptídico entre el grupo γ-carboxamida [-(C=O)NH2] de una molécula de glutamina y el grupo ε-amino (-NH2) de las moléculas de lisina, dando como resultado una liberación de amoniaco (NH3). Los residuos de lisina y glutamina deben estar unidos a un péptido o proteína de manera que el entrecruzamiento intramolecular o entre diferentes moléculas pueda llevarse a cabo.​ Los enlaces formados por la transglutaminasa exhiben una alta resistencia a la proteólisis.​ (es)
  • La transglutaminase est une aminoacyltransférase qui catalyse la réaction : glutamine protéique + alkylamine N5-alkylglutamine + NH3. Cette enzyme catalyse la formation de liaisons covalentes entre des groupes amine libres, par exemple ceux de résidus de lysine, et le groupe gamma-carboxamide des résidus de glutamine. Les liaisons formées par la transglutaminase montrent une grande résistance à la protéolyse. (fr)
  • Transglutaminase (EC:2.3.2.13) adalah enzim tiol yang mengkatalis suatu reaksi modifikasi protein pascatranslasi. Translasi ini merupakan proses pengubahan molekul RNA (hasil transkripsi dari DNA) menjadi protein yang utuh. Modifikasi pascatranslasi ini meliputi pembentukan ikatan seberang silang antarprotein, esterifikasi senyawa lipid, dan pembentukan ikatan konjugasi kovalen dengan senyawa poliamin. Akan tetapi, reaksi-reaksi yang dijalani oleh enzim ini bersifat dapat balik (reversible). Di dalam tubuh, transglutaminase diproduksi dalam bentuk enzim yang tidak aktif (zimogen). (in)
  • Transglutaminases are enzymes that in nature primarily catalyze the formation of an isopeptide bond between γ-carboxamide groups ( -(C=O)NH2 ) of glutamine residue side chains and the ε-amino groups ( -NH2 ) of lysine residue side chains with subsequent release of ammonia ( NH3 ). Lysine and glutamine residues must be bound to a peptide or a protein so that this cross-linking (between separate molecules) or intramolecular (within the same molecule) reaction can happen. Bonds formed by transglutaminase exhibit high resistance to proteolytic degradation (proteolysis). The reaction is (en)
  • A transglutaminase tissular é uma enzima de múltiplas funções, agindo na apoptose, na diferenciação celular, na fusão do fibrinogênio como parte da cascata de coagulação, na formação do citoesqueleto da membrana celular. As ligações protéicas cruzadas catalisadas pela transglutaminase participam na estabilização dos corpos apoptóticos. Previnem o extravasamento do seu conteúdo e conseqüente ativação inflamatória e exposição de proteínas próprias que poderiam levar a um processo de autoimunidade. (pt)
  • Трансглютаминазы — семейство ферментов (КФ 2.3.2.13) катализирующих образование ковалентных связей между свободными аминогруппами (либо из боковых цепей лизина) и гамма-карбоксамидными группами глутамина. Ковалентные связи, образованные трансглютаминазами, устойчивы к протеолизу. Трансглютаминазы были описаны в 1959 году. Точная биохимическая функция была описана на факторе свёртывания крови XIII в 1968 году. Различают содержащуюся в организме человека и продуцируемую бактериями - микробиальную транглутаминазу (мТГ). (ru)
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