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Dominio C1

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Dominio C1

Dominio C1 de PKC delta (1ptr) Plano medio de la bicapa lipídica - puntos negros. Límite de la región central hidrocarbonos - puntos azules (lado citoplasmático). Capa de fosfolípidos - puntos amarillos.
Identificadores
Símbolo C1
Pfam PF00130
InterPro IPR002219
SMART C1
PROSITE PDOC00379
SCOP 2cpk
CDD cd00029
Familia OPM 60
Proteína OPM 1ptr

El dominio C1 (también conocido como dominio de unión de ésteres de forbol/diacilglicerol) se une a un importante segundo mensajero como diacilglicerol (DAG), así como a los análogos ésteres de forbol.[1]​ Estos últimos pueden estimular directamente la proteína quinasa C, (PKC), concretamente a la región N-terminal de la PKC, conocida como C1.[2]

Los ésteres de forbol (como PMA) son análogos de DAG y potentes promotores tumorales que causan una variedad de cambios fisiológicos, cuando son administrados a células y tejidos. DAG activa a una familia de proteínas quinasas de serina/treonina, conocidas colectivamente como proteína quinasa C (PKC). Los ésteres de forbol pueden estimular directamente a PKC.

La región N-terminal de PKC, conocida como C1, une PMA y DAG de forma dependiente a fosfolípidos y zinc. La región C1 contiene una o dos copias de un dominio rico en cisteína, el cual es de unos cincuenta residuos de longitud, y que es esencial para la unión de DAG/PMA.

Los dominios de unión a DAG/PMA unen dos iones de zinc; los ligandos de estos iones metálicos son probablemente las seis cisteínas y dos histidinas que se conservan en este dominio.

Referencias

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  1. Azzi A, Boscoboinik D, Hensey C (1992). «The protein kinase C family». Eur. J. Biochem. 208 (3): 547-557. PMID 1396661. doi:10.1111/j.1432-1033.1992.tb17219.x. 
  2. Kikkawa U, Nishizuka Y, Igarashi K, Fujii T, Ono Y, Kuno T, Tanaka C (1989). «Phorbol ester binding to protein kinase C requires a cysteine-rich zinc-finger-like sequence». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 86 (13): 4868-4871. PMID 2500657. doi:10.1073/pnas.86.13.4868. 

Enlaces externos

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